단백질

단백질은 무엇인가요

단백질은 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질로 흰자질이라고도 해요. 수백에서 수천 개의 아미노산이 긴 사슬로 이어져 있고, 아미노산은 20가지 종류가 있어요. 아미노산은 DNA의 뉴클레오타이드 세 개 조합으로 암호화되고 그 서열은 유전자가 정해요.

아미노산이 연결된 사슬을 폴리펩타이드라고 하고, 여러 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이뤄 고유한 기능을 가질 때 비로소 단백질이라고 불러요. 엄밀하게는 폴리펩타이드와 단백질이 다르지만 구분 없이 쓰기도 해요. 일반적으로 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드, 매우 크면 단백질이라고 해요.

단백질은 어떻게 접혀서 모양이 정해지나요

단백질이 자연 상태에서 접히는 모양은 폴리펩타이드를 이루는 아미노산의 서열이 결정해요. 접히는 과정을 단백질 접힘이라고 하고, 보통 고유한 3차 구조는 그 서열이 가질 수 있는 가장 자유 에너지가 낮은 상태이면서 생물학적 기능을 하는 활성 상태예요.

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3차 구조를 안정시키는 상호작용의 에너지는 몰당 0.1~3킬로칼로리 범위예요. 이 중 가장 중요한 힘은 곁사슬의 소수성 결합이에요. 아미노산 사슬의 양 끝은 한쪽이 아미노기(-NH2)를, 다른 쪽이 카복실기(-COOH)를 가져서 N 말단, C 말단이라고 불러요.

2차 구조는 뼈대에 속한 아미노산들의 카보닐기 산소와 아미노기 수소 사이에 수소 결합이 생기면서 가장 낮은 자유 에너지 상태가 되어 만들어져요. 알파 나선이나 베타 병풍이 되는 이유는 이웃한 두 아미노산의 곁사슬과 뼈대 원자들이 서로 밀어내는 힘을 가장 적게 하는 안정한 모양이기 때문이고, 라마찬드란 도표가 이 경향을 보여 줘요. 단백질이 가장 안정한 상태에서 완전히 풀리는 데 필요한 에너지가 열역학적 안정성을 정해요. 이보다 에너지가 높은 상태로도 존재할 수 있지만 자연에서 그런 단백질의 양은 극히 적어요.

모양이 바뀌면 병이 되기도 하나요

겸상 적혈구 빈혈이 한 예예요. 헤모글로빈 단백질에서 물에 잘 녹지 않는 아미노산이 물 환경에 노출되어, 비정상 헤모글로빈이 서로 뭉치고 긴 막대 모양 중합체가 되어 적혈구 막을 낫 모양으로 일그러뜨려요.

단백질의 대표적인 예시에는 무엇이 있고 몸에서 무슨 일을 하나요

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이 밖에도 생물체의 구성 성분, 호르몬, 세포 죽음의 개시 신호 등으로 쓰여요. 단백질은 트립신이라는 분해효소로 소화돼요. 그런데 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 콩트립신 저해제라는 단백질이 있어서 날콩은 소화가 잘 안 돼요. 콩을 가열하면 이 단백질이 변성되어 저해 기능을 잃고, 트립신이 활성화되어 소화가 쉬워져요.

변성은 왜 일어나나요

변성은 천연 단백질이 물리적 또는 화학적 요인이나 효소의 작용으로 원래 성질을 잃는 현상이에요.

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디설파이드 결합을 끊는 환원제는 이 결합이 많은 호르몬을 변성시켜 기능을 잃게 해요.

단백질의 주요 수치는 얼마인가요

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아미노산 서열은 유전자가 정해요. DNA의 뉴클레오타이드 세 개 조합이 아미노산 하나를 정하고, 리보솜에서 새로 합성된 폴리펩타이드 사슬이 소단위 복합체의 끝으로 빠져나오는 순간부터 물 환경에서 접히기 시작해요. 이때 소수성 잔기는 안쪽에 숨고 친수성 잔기는 바깥으로 드러나며 열역학적으로 안정한 모양을 찾아가요.

단백질은 어떤 실험으로 연구하나요

용액 속 단백질은 뷰렛 반응이나 크산토프로테인 반응으로 검출해요. 구조를 직접 연구하는 방법은 단백질 결정에 X선을 쬐어 휘는 모양을 관찰하는 X선 회절법이고, 원자간력 현미경으로 구조를 보기도 해요. 서열은 에드만 분해나 질량 분석법으로 알아내는데 요즘은 질량 분석법을 주로 써요. 단백질 서열 분석에 질량 분석법을 쓴 연구는 2002년 노벨 화학상을 받았어요. 이 밖에 전기영동 같은 방법도 있어요.

단백질 발견의 역사는 어떻게 되나요

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protein은 최초의라는 뜻의 고대 그리스어 프로테이오스에서 나왔어요. 한자 단백(蛋白)은 달걀흰자를 뜻하는 난백에서 왔고 독일어 아이바이스를 직역한 말이에요.

단백질의 서열을 처음 밝힌 연구는 인슐린이에요. 영국 케임브리지 대학교의 프레더릭 생어는 1940년대부터 혈당을 조절하는 호르몬인 인슐린 분자를 연구했어요. 산으로 분자를 작은 조각으로 쪼갠 뒤 전기영동과 크로마토그래피로 조각을 갈라내 두 사슬의 아미노산 서열을 알아냈고, 1955년에는 두 사슬이 어떻게 이어져 있는지를 밝혀냈어요. 이 연구로 1958년 노벨 화학상을 받았고, 수상 이유는 단백질의 구조, 특히 인슐린의 구조에 관한 연구였어요.

단백질은 생활 속에서 어디에 쓰이나요

단백질은 음식으로 섭취한 뒤 아미노산으로 소화되어 몸을 이루는 재료가 돼요. 유청 단백질이나 단백질 보충제처럼 식품으로 소비되기도 해요.

하동군 보건소는 단백질이 살아 있는 세포에서 수분 다음으로 많이 들어 있어서 식사로 규칙적으로 채워 줘야 한다고 안내해요. 단백질 식품으로는 돼지고기, 닭고기, 쇠고기, 생선, 조개 같은 고기 및 생선류, 달걀과 메추리알 같은 알류, 콩, 두부, 된장, 청국장 같은 콩류를 들어요. 권장 섭취량은 에너지 권장량의 15~20% 수준이고, 그보다 많이 먹으면 해로울 수 있다고 해요.

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달걀과 새우의 값은 성가롤로병원이 소개한 단백질 많은 음식 자료에서, 콩류와 두부의 값은 식물성 단백질 식품을 정리한 같은 병원의 자료에서 가져왔어요.

쌀에도 단백질 함량 기준이 있어요. 농림축산식품부 고시는 쌀의 단백질 함량이 6.0% 이하이면 수, 6.1~7.0%이면 우, 7.1% 이상이면 미로 나누고, 수분을 15.0%로 보정한 값을 쓰며, 허용오차는 ±0.3%포인트예요. 쌀 등급과 단백질 함량을 표시해 파는 업자는 수시로 점검해서 표시 내용이 객관적이게 해야 해요.

너무 많이 먹거나 모자라도 문제가 돼요. 동물성 단백질이 많은 고단백 식사를 하면 산성인 황아미노산이 중화되면서 소변으로 칼슘이 많이 빠져나가 골다공증 위험이 커지고, 단백질을 많이 먹으면 요소 배설이 늘어 신장에 부담을 주므로 당뇨나 신장병 환자는 조심해야 해요. 반대로 오래 부족하면 혈액 속 단백질량이 정상 이하로 줄어드는 저단백혈증이 생기고 성장 발육이 더디고 체중이 줄며 빈혈, 피로, 부종, 병에 대한 저항력 감퇴가 나타나요.

단백질과 함께 배우는 개념에는 무엇이 있나요

• 효소: 단백질 가운데 화학 반응의 속도를 높이는 생체 촉매예요.
• 항체: 외부 침입자에 결합해 몸을 지키는 단백질이에요.
• 아미노산: 단백질의 재료로 20가지가 있어요.
• 유전자: 아미노산 서열을 정하는 DNA의 일부예요.
• 단백체와 단백체학: 한 세포나 생물이 가진 단백질 전체와 그 연구예요.
• 필수아미노산: 몸에서 합성되지 않아 식사로 먹어야 하는 아미노산으로 9가지예요. 이소루신, 루신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린, 히스티딘이 여기에 들어요. 필수가 아닌 아미노산이 몸에서 덜 중요하다는 뜻은 아니에요.
• 마라스무스와 콰시오카: 둘 다 단백질과 열량이 모자라서 생기는 영양불량증이에요. 마라스무스는 에너지와 단백질이 모두 부족한 기아 상태에서 나타나 체지방과 근육이 거의 없어 보이고, 콰시오카는 단백질이 특히 부족한 이유기 어린이에게 감염, 부종, 성장 저해가 생기는 병으로 더 심각한 형태로 보여요.

단백질에 대해 흔히 하는 오해는 무엇인가요

• 단백질과 폴리펩타이드는 완전히 같다: 엄밀하게 다르지만 구분 없이 쓰이는 경우가 있어요.
• 단백질은 근육을 만드는 재료일 뿐이다: 효소, 항체, 신호 전달, 운반 등 여러 역할을 해요.
• 단백질은 가열해도 그대로다: 열로 변성될 수 있어요.